生物化学学习笔记1内容难记，特此汇总
2018-1-31 来源：本站原创 浏览次数：次小编寄语：此篇笔记只适合初学者，考研的请绕过吧。生化有些章节确实比较难记，小编结合了口诀帮助大家记忆。内容只参考官方指定教材和小编的汇总口诀，第七版和第八版教材也没多大区别，大体知识点应该差不多，如果有出入你自己改一下就好了。
第一篇生物大分子的结构与功能
第一章蛋白质的结构和功能
考纲要求：①组成蛋白质的20种氨基酸的化学结构和分类。②氨基酸的理化性质。肽腱和肽。③蛋白质的一级结构及高级结构。④蛋白质结构和功能的关系。⑤蛋白质的理化性质（两性电离、沉淀、变性、凝固及呈色等）。⑥分离、纯化蛋白质的一般原理和方法。
一、蛋白质的分子组成各种蛋白质含氮量平均为16%，每克样品含氮克数×6.25×=g样品中蛋白质含量（常考点）
1.氨基酸分类和化学结构组成人体蛋白质的氨基酸有20种，根据其侧链的结构和理化性质可为5类。下面是记忆口诀，仅供参考。
①非极性脂肪族氨基酸（6种）：谱写一两个丙肝患者（脯-缬-异亮-亮-丙-甘氨酸）；②芳香族氨基酸（3种）：芳香老本色（酪-苯丙-色氨酸）
③酸性氨基酸（2种）：天上的谷子很酸（天冬氨酸谷氨酸）
④碱性氨基酸（3种）：赖精组⑤极性中性氨基酸（6种）：古天乐脱光丝袜很舒坦（谷氨酰胺天冬酰胺半胱-丝-苏-蛋氨酸）（最后这个是小君自编的，写完我就笑了）
另外，这20种氨基酸的英文简写也应了解，有的题目会直接出现。若是初学者可不必太较真，慢慢熟悉，考试前能掌握就好。
脯氨酸Pro：professor，谐音缬氨酸Val：斜（缬）：V的开关本身就是个斜的异亮氨酸Ileu，英语读音就可区别
亮氨酸Leu：英文发音丙氨酸Ala：阿拉伯（丙）
甘氨酸Gly：管理员（干管理员工作的）
酪氨酸Tyr：讨厌人（老了，就讨厌人）
苯丙氨酸Phe：英语发音Phenyl（苯基）缩写色氨酸Trp：他人品（他人品很色）
天冬氨酸Asp，天冬酰胺Asn：记住一个就行了谷氨酸Glu：读音就可区别
赖氨酸Lys：耍赖，所以留一手精氨酸Arg：Ag：化学里的银，从而想到金组氨酸His：history祖先已成历史，或者histology就表示组织学
谷氨酰胺Gln：刚好n相当于u倒过来了天冬酰胺Asn
胱氨酸Cys超音速（光速肯定就超音速）
丝氨酸Ser：别与色氨酸混淆就行啦苏氨酸Thr：through英文发音蛋氨酸Met：meet：碰，鸡蛋碰石头
一些特殊的氨基酸也要分清：赖氨酸：含2个氨基谷氨酸、天冬氨酸：含2个羧基色氨酸、酪氨酸：在nm波长处有特征性吸收峰甘氨酸：20种氨基酸唯一不是L-α-氨基酸脯氨酸：亚氨基酸
支链氨基酸：只借一两（支-缬-异-亮）
含硫氨基酸：刘邦光蛋（硫-半胱-胱-蛋，有点邪恶了）
必需氨基酸：甲携来一本色亮书（甲硫（蛋）-缬-赖-异亮-苯丙-色-亮-苏氨酸）
2.氨基酸的理化性质①氨基酸具有两性解离的性质等电点（PI）概念要理解②含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收功能最大吸收峰在nm，测定蛋白质含量③氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物最大吸收峰在nm，氨基酸定量分析
3.肽腱、肽、生物活性肽等相关概念（这部分较简单，自己看书就行）
谷胱甘肽（GSH）：由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成，具有还原性。（常考点）
二、蛋白质的分子结构（常考点）
1.一级结构概念：氨基酸的排列顺序表现形式：肽链维系腱：肽腱（主要）、二硫键（次要）
2.二级结构概念：肽链的局部空间结构表现形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲（细节部分参考书，可能考）
维系腱：氢键模体是具有特殊功能的超二级结构（锌指结构）
3.三级结构概念：整条肽链所有原子的排布。
表现形式：结构域、分子伴侣（热休克蛋白70、伴侣蛋白、核质蛋白）
维系腱：疏水键、盐键、氢键、范力（次级腱）
4.四级结构概念：蛋白质分子中各亚基间的空间排布。
表现形式：亚基维系腱：氢键、离子键
三、蛋白质结构与功能的关系（不是重点）
一级结构是空间构象的基础一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构和功能氨基酸序列提供重要的生物进化信息重要蛋白质的氨基酸序列可引起疾病（分子病：镰刀型贫血）
蛋白质的功能依赖特定空间结构
四、蛋白质的理化性质1.蛋白质具有两性电离性质等电点PI大多数接近于pH5.0
2.蛋白质具有胶体性质表面电荷和水化膜是两个重要稳定因素。
3.蛋白质变性、沉淀和凝固变性：蛋白质空间结构破坏，导致理化性质改变、生物活性丧失。
变性主要发生在：二硫键、非共价腱，不涉及一级结构。
变性后，其溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失、易被蛋白酶水解。
变性的因素：加热、乙醇、强酸、强碱、重金属离子、生物碱试剂。
沉淀：蛋白质变性后，疏水侧链暴露在外，肽链融汇相互缠绕继而聚集，因而从溶液析出。
复性、不可逆变性凝固：蛋白质变性→调至等电点→可溶于酸碱的絮状物→再加热→不溶于酸碱的凝块
4.蛋白质的紫外吸收（与氨基酸相同）
5.蛋白质呈色反应（1）茚三酮反应（与氨基酸相同）
（2）双缩脲反应：紫色或红色、用于检测蛋白质水解程度
有心的同学可将氨基酸和蛋白质的理化性质进行鉴别，可从两性电离、等电点、紫外吸收、茚三酮反应、双缩脲反应、胶体性质、变性沉淀凝固等方面列表比较。
五、蛋白质的分离、纯化与结构分析（常考点）
1.透析及超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物透析：是利用透析袋将大分子蛋白质和小分子化合物分开。
超滤：利用正压或离心力使蛋白质溶液透过超滤膜，浓缩蛋白质。
2.丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀是常用的蛋白质沉淀方法蛋白质被丙酮沉淀后，应立即分离，否则蛋白质会变性。
盐析：在蛋白质溶液中加入大量的中性盐（硫酸铵、硫酸钠、氯化钠），使之沉淀。一般无变性。
免疫沉淀：利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，并形成抗原抗体复合物，从混合液中分离获得抗原蛋白。
3.利用荷电性质可用电泳法将蛋白质分离利用带电荷的蛋白质分子在电场中向正极或负极泳动而使蛋白质分离。分子量小、带电多的蛋白质泳动快。
SDS-PAGE（聚丙烯酰胺凝胶电泳）常用于分子量测定。（分子筛效应、电荷效应）
4.应用相分配或亲和原理可将蛋白质进行层析分离离子交换层析：含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。
凝胶过滤（分子筛层析）：分子量大的先洗脱下来。
5.利用蛋白质颗粒沉降行为不同可进行超速离心分离超速离心法：既可分离纯化蛋白质，又可测定蛋白质分子量。
利用蛋白质的密度、形态、沉降系数不同而分离蛋白质。
核酸的结构与功能考纲要求：①核酸分子的组成，5种主要嘌呤、嘧啶碱的化学结构。②核苷酸。③核酸的一级结构，核酸的空间结构与功能。④核酸的变性、复性、杂交及应用。
一、核酸的化学组成与一级结构1.核酸的分类DNA和RNA，这个高中就学过了，不会的自己看书吧。
2.核酸的组成核苷酸是组成核酸的基本单位。
核→核糖
核苷苷→碱基核苷酸→核酸酸→磷酸①核与苷之间的结合腱为——糖苷键②核苷与酸之间的结合腱为——酯腱③核苷酸之间的连接腱为——3，5-磷酸二酯键（常考点）
3.核酸的一级结构一级结构为核苷酸的序列，书写时必须从5-末端到3-末端。
DNA和RNA携带的遗传信息是依靠碱基排列顺序变化而实现的。
二、DNA的空间结构与功能1.DNA的二级结构是双螺旋结构双螺旋结构模型要点①DNA是反向平行、右手螺旋的双链结构（数据需要了解，有时考到）
看书上的表——不同类型DNA的结构参数，重点掌握B型DNA.②DNA双链之间形成了互补碱基对A=T（2个氢键）、G≡C（3个氢键）
③疏水作用力和氢键共同维持着DNA双螺旋结构的稳定碱基堆积力的概念要了解
2.DNA双螺旋结构的多样性3种DNA
关于DNA右手螺旋结构和蛋白质α螺旋结构的鉴别，同学可以自己总结。可以从概念、螺旋方向、螺距、外侧、内侧等方面比较。
3.DNA的高级结构是超螺旋结构自然界主要是以负超螺旋存在。
核小体是染色质基本组成单位，由DNA和5种组蛋白共同构成。（常考点）
两分子组蛋白H2AH2BH3H4构成八聚体的核心组蛋白，与DNA链形成核心颗粒（盘绕1.75圈）。
核心颗粒之间再由DNA和组蛋白H1构成的连接区连接起来构成染色质细丝。这是第一次折叠。
DNA→染色质细丝→染色质纤维空管→染色质超螺线管→染色单体、组装成染色体（了解）
三、RNA的结构和功能（常考点）
1.mRNA是蛋白质合成的模板①5-末端有m7GpppN帽结构②3-末端有多聚A尾结构（poly-A）
③为蛋白质提供模板从第一个AUG开始④mRNA的成熟过程是hnRNA的剪接过程
2.tRNA是蛋白质合成的氨基酸载体①tRNA含有多种稀有碱基②tRNA具有茎环或发夹结构：DHU环、TψC环、反密码子环（多选、填空）
③3-末端以CCA结束④tRNA的反密码子能够识别mRNA的密码子
3.以rRNA为组分的核糖体是蛋白质合成的场所表-核糖体的组成重点记一下原核：小亚基30S（rRNA16S，蛋白质21种）；大亚基50S（23S5S，蛋白质31种）
真核：小亚基40S（18S，蛋白质33种）；大亚基60S（5S5.8S28S，蛋白质49种）
4.snmRNA参与了基因表达的调控
四、核酸的理化性质1.核酸分子具有强烈的紫外吸收。
最大吸收峰为nm纯DNA样品的A/A应为1.8；纯RNA样品的A/A应为2.0.
2.DNA的变性定义：双链解离为单链。
变性因素：加热（最常用）、加碱或加酸。
增色效应：共轭双键暴露，DNA在nm处吸光度增加。
解链/融链温度（Tm值）：核酸分子内双链解开50%时的温度。GC的含量越高，Tm值越高。
3.变性的核酸可以复性或形成杂交双链
DNA变性和蛋白质变性可以进行鉴别。从定义、破坏腱、变性因素、变性后表现、复性等比较。
五、核酸酶
第三章酶
考纲要求：①酶的基本概念、全酶、辅酶、和辅基，参与组成辅酶的维生素，酶的活性中心。②酶的作用机制，酶反应动力学，酶抑制的类型和特点。③酶的调节。④酶在医学上的应用。
一、酶的分子结构与功能1.酶的分子组成中常含有辅助因子酶按其分子组成可分为单纯酶和结合酶。
蛋白质部分：酶蛋白全酶小分子有机化合物辅助因子金属离子酶蛋白决定反应特异性；辅助因子决定反应的种类和性质。
金属离子是最常见的辅助因子，分为金属酶和金属激活酶。
辅酶：小分子有机化合物是一些稳定的小分子物质，称为辅酶。
辅基：细胞中与酶蛋白共价结合的辅酶又称辅基。
表-某些辅酶和（辅基）在催化中的作用（常考点，七版65页这张表有错误，不知道八版是否改正）
记忆口诀：尼克酰胺核黄素，其中质子停不住！
一二先去安全玩四生辅佐林教古
即一二酰去氨醛烷四生辅佐磷焦钴
后两句是上下一一对应的，比如说辅酶四氢叶酸可转移一碳单位；辅基生物素可转移二氧化碳；辅酶A是转移酰基，两句中的去和佐无实意。注意：前后顺序千万不要记混，否则谬以千里了。还有林教古可以和林教头联系记忆！
2.酶活性中心是酶分子中执行其催化功能的部位必需基团：酶分子中氨基酸残基的侧链与酶的活性密切相关的化学基团称作酶的必需基团。
酶的活性中心活性中心内必需基团分为两类：结合基团和催化基团。
活性中心外必需基团，不参与活性中心的组成。
3.同工酶定义：是指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质均不同的一组酶。
乳酸脱氢酶LDH1的含量以心肌最高，LDH5在肝脏含量最高。（常考点）
肌酸激酶CK1在脑组织、CK2在心肌、CK3在骨骼肌含量高。
二、酶的工作原理（这部分了解，出题不会太难）
1.酶反应特点①酶促反应具有极高的效率②具有高度特异性绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性③具有可调节性
2.酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率
三、酶促反应动力学影响因素：底物浓度、酶浓度、温度、pH、抑制剂、激活剂1.底物浓度对反映速率影响的作图呈矩形双曲线米氏方程需要记住，推导过程中几个特例也须理解。
Km=酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
Km值越小，表示亲和力越大。Km值是酶的特性常数，与酶浓度无关。
Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶浓度呈正比。
2.底物足够时酶浓度对反应速率的影响呈直线关系
3.温度对反应速率的影响具有双重性酶的最适温度不是酶的特征性常数，它与反应进行的时间有关。
4.pH通过改变酶和底物分子解离状态影响反应速率最适pH不是酶的特征性常数，它受底物浓度、缓冲液种类与浓度以及酶纯度等因素影响。
5.抑制剂可逆地或不可逆地降低酶促反应速率（重点）
（1）不可逆性抑制剂主要与酶共价结合（2）可逆性抑制剂与酶和（或）酶-底物复合物非共价结合①竞争性抑制作用的抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心实例：丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用；磺胺类药物是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂。（必需记住）
②非竞争性抑制作用的抑制剂不改变酶对底物的亲和力
③反竞争性抑制作用的抑制剂仅与酶-底物复合物结合
表-各种可逆性抑制作用的比较须熟记（根据图记很容易理解）
记忆口诀：竞K大，非V小，反竞都小。（竞K大是指竞争性抑制Km变大，Vmax不变；非V小是指非竞争性抑制Vmax变小，Km不变；反竞都小是指反竞争性抑制Km和Vmax均小）
6.激活剂可加快酶促反应速率酶的激活剂：使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。
区分必需激活剂、非必需激活剂。
四、酶的调节1.调节酶实现对酶促反应速率的快速调节（1）变构酶通过变构调节酶的活性变构调节：一些代谢物可与酶分子活性中心外的某部分可逆性结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。
变构酶或别构酶变构部位或调节部位变构效应剂：变构激活剂、变构抑制剂变构酶常为多个亚基构成的寡聚体，具有协同性（S形曲线）。
（2）酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价结合与分离实现共价修饰磷酸化与脱磷酸化最常见（3）酶原的激活使无活性的酶原转变成有催化活性的酶酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程
2.酶含量的调节包括对酶合成与分解速率的调节
五、酶的分类与命名
六、酶与医学的关系（这部分不看也没事，老师上课也不一定仔细讲）
河北医大学习吧整理第二篇物质代谢及其调节
第四章糖代谢考纲要求：①糖酵解过程、意义及调节。②糖有氧氧化过程、意义及调节，能量的产生。③糖原合成和分解过程及其调节机制。④糖异生过程、意义及调节。乳酸循环。⑤磷酸戊糖途径的意义。⑥血糖的来路和去路，维持血糖恒定的机制。
一、概述糖代谢考试经常考，还很难记，所以需要大家下功夫。考试重点在反应部位、关键酶及调节、能量的产生及其各重要物质之间的关系。
二、糖的无氧氧化（一）糖无氧氧化反应过程分为糖酵解途径和乳酸生成两个阶段第一阶段：由葡萄糖分解成丙酮酸，称为糖酵解途径。
1.葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖（①己糖激酶，ATP→ADP）
2.6-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸果糖（②6-磷酸果糖激酶-1，ATP→ADP）
3.6-磷酸果糖转变为1，6-二磷酸果糖4.磷酸己糖裂解成2分子磷酸丙糖5.磷酸二羟丙酮转变为3-磷酸甘油醛6.3-磷酸甘油醛氧化为1，3-二磷酸甘油醛7.1，3-二磷酸甘油醛转变为3-磷酸甘油酸（第一次底物水平磷酸化，2ADP→ATP）
8.3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸9.2-磷酸甘油酸脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸10.磷酸烯醇式丙酮酸将高能磷酸基转移给ADP形成ATP和丙酮酸（③丙酮酸激酶，第二次底物水平磷酸化，2ADP→ATP）
第二阶段：丙酮酸还原生成乳酸。
（二）糖酵解的调控是对3个关键酶1.6-磷酸果糖激酶-1对调节糖酵解途径的流量最重要变构抑制剂：ATP、柠檬酸变构激活剂：ADP、AMP、1，6-二磷酸果糖（正反馈）和2，6-二磷酸果糖（最强）。
6-磷酸果糖→1，6-二磷酸果糖，产物正反馈，F-2，62P最强。记忆：六一六，不可逆，产物沦为激动剂
2.丙酮酸激酶是糖酵解的第二个重要调节点
3.己糖激酶受到反馈抑制调节
（三）糖酵解的主要生理意义是在机体缺氧条件的情况下快速供能糖酵解产生能量为2ATP（从糖原开始为3ATP）
葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖和6-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸果糖个消耗1分子ATP，总共消耗2分子；1，3-二磷酸甘油醛转变为3-磷酸甘油酸和磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸各生成2分子ATP，总共4分子。
所以净生成2分子ATP.
三、糖的有氧氧化（一）糖有氧氧化的反应过程包括糖酵解、丙酮酸氧化脱羧、三羧酸循环及氧化磷酸化1.葡萄糖循糖酵解途径分解为丙酮酸
2.丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰CoA
此反应丙酮酸脱氢酶复合体催化。参与反应的辅酶有硫辛酸、硫胺素焦磷酸酯（TPP）、FAD、NAD+及COA.记忆：比牛B更厉害的为牛A（硫A）——5种辅酶中不是包含硫，就是包含A.（可用于多选、排除题）
3.乙酰CoA进入三羧酸循环以及氧化磷酸化生成ATP
（二）三羧酸循环是以形成柠檬酸为起始物的循环反应系统TCA循环，亦称柠檬酸循环、Krebs循环。
1.TCA循环由8步代谢反应组成（1）乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸（柠檬酸合酶）
（2）柠檬酸经顺乌头酸转变为异柠檬酸（3）异柠檬酸氧化脱羧转变为a-酮戊二酸（异柠檬酸脱氢酶）
（4）a-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA（a-酮戊二酸脱氢酶复合体）
（5）琥珀酰CoA合成酶催化底物水平磷酸化反应（6）琥珀酸脱氢生成延胡索酸（7）延胡索酸加水生成苹果酸（8）苹果酸脱氢生成草酸乙酸记忆口诀：乙酰草酰成柠檬，异柠檬又成α酮，琥酰琥酸延胡索，苹果落在草丛中。
2.TCA循环受底物、产物和关键酶活性的调节（1）TCA循环中有三个关键酶柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体（2）TCA循环与上游和下游反应相协调
3.TCA循环在3大营养物质代谢中具有重要生理意义（1）TCA循环是3大营养素的最终代谢通路（2）TCA循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽1次底物水平磷酸化：生成GTP；2次脱羧基：生成2分子CO2；3个关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、a——酮戊二酸脱氢酶（记忆，喝柠檬酸关键在于柠檬和酸异同）；4次脱氢：3次脱氢由NADH+H——产生3X2.5ATP（记桑（三的音）拿（即NA的拼音）），1次脱氢由FAD接受——1.5ATP（记住一个wife谐音）。
（三）糖有氧氧化是机体获得ATP的主要方式一分子乙酰CoA经三羧酸循环彻底氧化分解共生成3×2.5+1.5+1=10个ATP.（有些题目也有这样算的3×3+2+1=12）
若从丙酮酸脱氢开始计算，共产生12.5分子ATP.1mol的葡萄糖彻底氧化生成CO2和H2O，可净生成5或7+2×12.5=30或32molATP.
（四）糖有氧氧化的调节是基于能量要求丙酮酸脱氢酶复合体可通过变构效应和共价修饰两种方式进行快速调节
（五）巴斯德效应是指糖有氧氧化抑制糖酵解的现象
四、葡萄糖的其他代谢途径（一）磷酸戊糖途径生成NADPH和磷酸戊糖1.磷酸戊糖途径分两个阶段（1）6-磷酸葡萄糖在氧化阶段生成磷酸戊糖、NADPH
（2）经过基团转移反应进入糖酵解途径磷酸戊糖旁路：通过一系列基团转移反应，将核糖转变为6-磷酸果糖和3-磷酸甘油醛而进入糖酵解途径。
2.磷酸戊糖途径主要受NADPH/NADP比值的调节6-磷酸葡萄糖脱氢酶是限速酶。
磷酸戊糖途径的流量取决于NADPH的需求
3.磷酸戊糖途径的生理意义在于生成NADPH和5-磷酸核糖（1）为核酸的生物合成提供核糖（2）提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应①NADPH是体内许多合成代谢的供氢体②NADPH参与体内羟化反应③NADPH还用于维持谷胱甘肽
（二）糖醛酸途径可生成葡萄糖醛酸
（三）多元醇途径可生成木糖醇、山梨醇等
五、糖原的合成与分解（一）糖原的合成代谢主要在肝和肌组织中进行葡萄糖→6-磷酸葡萄糖→1-磷酸葡萄糖+UTP→UDPG+PPi
UDPG可看作“活性葡萄糖”，在体内充作葡萄糖供体。最后在糖原合酶作用下，UDPG葡萄糖基转移给糖原引物的糖链末端，形成α-1，4糖苷键。
在糖链长度达到12-18个葡萄糖基时，分支酶将一段糖链，约6-7个葡萄糖基转移到临近的糖链上，以α-1，6糖苷键相接，从而形成分支。
葡萄糖磷酸化时消耗1个ATP，焦磷酸水解成2分子磷酸时又损失1个高能磷酸键，共消耗2个ATP.
（二）肝糖原分解产物——葡萄糖可补充血糖1.分解过程（1）从糖原非还原端开始。在糖原磷酸化酶的作用下，分解下一个葡萄糖基，生成1-磷酸葡萄糖（G1P）。糖原磷酸化酶只能分解糖原分子的葡萄糖主链（α-1，4糖苷键），对分支链（α-1，6糖苷键）无效。分支被α-1，6糖苷酶水解成游离的葡萄糖。
（2）1-磷酸葡萄糖在磷酸葡萄糖变位酶的作用下，转变为6-磷酸葡萄糖，后被葡萄糖-6-磷酸酶水解为葡萄糖，释放入血补充血糖。由于葡萄糖-6-磷酸酶只存在于肝肾组织，不存在于肌肉中，因此肝肾可以补充血糖，但肌糖元不能分解为葡萄糖，只能进行糖酵解或有氧氧化。（常考点）
（3）生成的6-磷酸葡萄糖也可糖酵解或磷酸戊糖途径进行代谢。
（三）糖原的合成与分解收到彼此相反的调节1.糖原磷酸化酶是糖原分解的关键酶。
a：有活性、磷酸化；b：无活性、去磷酸化2.糖原合酶是糖原合成的关键酶。
a：有活性、去磷酸化；b：无活性、磷酸化（四）糖原积累症是由先天性酶缺陷所致六、糖异生从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生1.原料：为乳酸、甘油、生糖氨基酸、GTP、ATP
2.部位：肝、肾。正常情况肾糖异生能力只有肝的1/10，长期饥饿时肾糖异生能力可大为增加。
3.亚细胞部位：胞浆、线粒体4.途径：基本上与糖酵解的途径相反，只不过糖酵解过程中由3个关键酶所催化的反应是不可逆反应，成为糖异生的能障。此三步反应如下：（1）6-磷酸葡萄糖→葡萄糖（葡萄糖-6-磷酸酶）（2）1，6-二磷酸果糖→6-磷酸葡萄糖（果糖二磷酸酶-1）
（3）丙酮酸→草酰乙酸（丙酮酸羧化酶）→磷酸烯醇式丙酮酸（磷酸烯醇式丙酮酸羧基酶）
所以上述3步反应中，4种酶都是关键酶，其中以丙酮酸羧化酶最重要。步骤（3）的两个反应共消耗2个ATP.5.糖异生的调节主要依赖两个底物循环进行调节（1）第一个底物循环在6-磷酸葡萄糖与1，6-二磷酸果糖之间进行。
（2）在磷酸烯醇式丙酮酸和丙酮酸之间进行第二个底物循环。
6.糖异生的生理意义（1）维持血糖水平恒定（最重要）
（2）补充或恢复肝糖原储备的重要途径（3）肾糖异生增强有利于维持酸碱平衡7.乳酸循环Cori循环
七、其它单糖代谢八、血糖及调节1.血糖的来源和去路是相对平衡的（大题可能考）
2.血糖水平的平衡主要是受到激素调节
3.血糖水平异常及糖尿病是最常见的糖代谢紊乱低血糖：3.0mmol/L；高血糖：6.9mmol/L
第五章脂类代谢考纲要求：①酮体的生成、利用和意义。②胆固醇的主要合成途径及调控。胆固醇的转化。胆固醇酯的生成。③脂肪酸分解代谢过程及能量的生成。④脂肪酸的合成过程，不饱和脂肪酸的生成。⑤多不饱和脂肪酸的意义。⑥磷脂的合成和分解。⑦血浆脂蛋白的分类、组成、生理功用及代谢。高脂血症的类型和特点。
一、不饱和脂肪酸的命名及分类
二、脂类的消化和吸收1.脂类的消化发生在脂-水界面，且需胆汁酸盐参与。
2.饮食脂肪在小肠被吸收甘油一酯途径：肠黏膜细胞中由甘油一酯合成脂肪的途径。
三、甘油三酯代谢（一）甘油三酯是甘油的脂磷酸（二）甘油三酯的分解代谢主要是脂酸的氧化1.脂肪动员是甘油三酯的起始步骤脂肪动员：是指储存在脂肪细胞中的甘油三酯，被脂酶逐步水解为游离脂酸（FFA）和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织氧化利用的过程。
甘油三酯脂酶的催化反应是甘油三酯分解的限速步骤，是脂肪动员的限速酶。又称为激素敏感性甘油三酯脂酶（HSL）
促进脂肪动员的激素，称为脂解激素，如肾上腺素、胰高血糖素、促肾上腺皮质激素、促甲状腺激素刺激激素。
抑制脂肪动员的激素，称为抗脂解激素，如胰岛素，前列腺素E2.
2.甘油经糖代谢途径代谢甘油→3-磷酸甘油→磷酸二羟丙酮→糖酵解途径3.脂酸经β-氧化分解供能（重点）
（1）脂酸的活化形式为脂酰CoA
线粒体外合成，脂酰CoA合成酶催化1分子脂酸活化，实际上消耗了2个高能磷酸键
（2）脂酰CoA经肉碱转运进入线粒体脂酰CoA进入线粒体是脂酸β-氧化的主要限速步骤肉碱脂酰转移酶Ⅰ是脂酸β-氧化的限速酶
（3）脂酸的β-氧化的最终产物主要是乙酰CoA
步骤：①脱氢：FAD1.5ATP
②加水③再脱氢：NAD2.5ATP
④硫解产物：1分子乙酰CoA、1分子FADH2、1分子NADH+H、比β-氧化前少2个C的脂酰CoA
乙酰CoA一部分通过三羧酸循环彻底氧化，一部分在线粒体缩合成酮体，通过血液送至肝外组织氧化利用。
（4）脂酸氧化是体内能量的重要来源以软脂酸为例，进行7次β-氧化，生成7分子FADH2、7分子NADH+H、8分子乙酰CoA
净生成：（7×1.5）+（7×2.5）+（8×10）-2=
也有题目是这么算的：（7×2）+（7×3）+（8×12）-2=
4.脂酸的其他氧化形式
5.酮体的生成及利用（重点）
（1）酮体在肝细胞中生成原料：乙酰CoA；反应部位：肝脏；亚细胞部分：线粒体；无关键酶分三步进行（根据表记）
HMGCoA裂解酶
（2）酮体在肝外组织利用肝脏缺乏利用酮体的酶系——琥珀酰CoA转硫酶，因此不能利用酮体
（3）酮体生成的生理意义正常情况下，脑组织只利用葡萄糖供能，但长期饥饿、糖供应不足时，可利用酮体供能饥饿、高脂低糖膳食及糖尿病时，脂酸动员加强，酮体生成增加。
（4）酮体生成调节酮体生成减少——饱食后、胰岛素分泌增加、脂肪动员减少；酮体生成增加——饥饿时、胰高血糖素分泌增加、脂肪动员加强。
丙二酰CoA抑制脂酰CoA进入线粒体。
（三）脂酸在脂酸合成酶系的催化下合成1.软脂酸的合成（1）合成部位：位于线粒体外胞液中，肝是合成脂酸的主要场所（2）合成原料：乙酰CoA
乙酰CoA不能自由透过线粒体内膜，主要通过柠檬酸-丙酮酸循环脂酸的合成除需乙酰CoA外，还需ATP、NADPH、HCO3-（CO2）及Mn2+
（3）脂酸合成酶系及反应过程2.脂酸碳链的加长（1）脂酸碳链在内质网中的延长（2）脂酸碳链在线粒体中的延长3.不饱和脂酸的合成4.脂酸合成的调节
（四）甘油和脂酸合成甘油三酯（五）几种多不饱和脂酸衍生物具有重要生理功能
四、磷脂代谢（考小题）
（一）含磷酸的脂类被称为磷脂甘油磷脂、鞘磷脂（二）磷脂在体内具有重要的生理功能（三）甘油磷脂的合成与降解（四）鞘磷脂的代谢
五、胆固醇代谢（一）胆固醇的合成原料为乙酰CoA和NADPH
1.合成部位：肝（70%-80%）；小肠（10%）；亚细胞部位：内质网+胞液2.合成原料：乙酰CoA
3.合成基本过程（1）甲羟戊酸的合成（2）鲨烯的合成（3）胆固醇的合成4.胆固醇合成受多种因素调节HMGCoA还原酶是胆固醇合成的限速酶胰岛素、甲状腺激素增加胆固醇合成（二）主要去路1.胆汁酸2.类固醇激素3.维生素D2的前体
六、血浆脂蛋白代谢（一）血脂是血浆所含脂类的统称（二）不同血浆脂蛋白其组成、结构均不同。
1.血浆脂蛋白的分类（1）电泳法由慢到快：CM、β、前β、α（2）超速离心法密度由小到大：CM、VLDL、LDL、HDL
2.血浆脂蛋白的组成蛋白质、甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯3.载脂蛋白4.脂蛋白结构（三）血浆脂蛋白是血脂的运输形式，但代谢和功能各异（常考点）
1.乳糜微粒转运外源性甘油三酯及胆固醇2.极低密度脂蛋白（VLDL）
转运内源性甘油三酯及胆固醇3.低密度脂蛋白（LDL）
转运内源性胆固醇4.高密度脂蛋白（HDL）
逆向转运胆固醇（肝外→肝）
（四）血浆脂蛋白代谢异常导致血脂异常或高脂血症LDLVLDL具有致AS作用，而HDL具有抗AS作用
第六章生物氧化考纲要求：①生物氧化的特点。②呼吸链的组成，氧化磷酸化及影响氧化磷酸化的因素，底物水平磷酸化，高能磷酸键化合物的储存和利用。③胞浆中NADH的氧化。④过氧化物酶体和微粒中的酶类。
这部分书上看着很乱，但也经常考，希望大家能列表总结。
文章内容不得超过2万字，明天分享第二部分！
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